8 years ago
BAB I
PENDAHULUAN
1.1
LATAR BELAKANG
Beberapa jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim.
Aktivitas dari enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah
satunya adalah inhibitor. Inhibitor merupakan suatu senyawa yang dapat
menghambat atau menurunkan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Inhibitor
irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat enzim,
inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan
enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen
(gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Sedangakan nhibitor
reversibel atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui
reaksi reversibel dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali
dari ikatannya. Inhibitor dapat balik terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor
yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.
Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap
aktivitas enzim dengan tujuan untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap
aktivitas enzim. Dimana dalam percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas
enzim ini, digunakan inhibitor kompetitif yaitu malonat. Dalam hal ini malonat
yang menginhibisi reaksi yang dikatalisis oleh enzim suksinat dehidrogenase.
1.2
RUMUSAN MASALAH
1.
Pengertian enzim
2.
Sejarah enzim
3.
Sifat-Sifat Enzim
4.
Klasifikasi Enzim
5.
Faktor-Faktor yang mempengaruhi Enzim dan Cara Kerja Enzim
6.
Katalosator Enzim dan Sifat mengatur sendiri dari Enzim
1.3
TUJUAN
1.
Untuk mengetahui
sifat – sifat enzim
2.
Untuk mengetahui
klasifikasi enzim
3.
Mengetahui
factor – factor yang mempengaruhi enzim
4.
Untuk mengetahui
cara kerja enzim
5.
Mengetahui
katalosator enzim
6.
Mengetahui sifat
mengatur sendiri dari enzim
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 PENGERTIAN
ENZIM
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme
hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang
berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat
proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim
merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal
reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi
molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan
bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebutpromoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar
dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
2.2 SEJARAH
ENZIM
Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari
sebagai satu jurusan tersendiri, tetapi sejumlah program
studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi
pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun
1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme
bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.
Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh
ragi, Louis Pasteurmenyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh
gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai
"ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme
hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang
berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian
ataupun putrefaksi sel tersebut."
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali
menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam
bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme"
kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk
pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya
mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak
terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia
menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada
campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa
sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia
menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia atas riset biokimia dan
penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner,
enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim
tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut
(contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada
jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan
polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong
penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal
menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa
ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten
hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat
melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil
mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein
murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini
secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim
pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih
penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya
mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X.
Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang
ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung
beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang
diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada
tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini
menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami
bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.
2.3 SIFAT –
SIFAT ENZIM
Enzim adalah Protein
Sebagai
protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh
kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya
tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.
Bekerja secara khusus/spesifik
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai
hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada
satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
Berfungsi sebagai katalis
Meningkatkan
kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi
dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan
suatu substrat menjadi lebih sedikit.
Diperlukan dalam jumlah sedikit
Reaksi
enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap
kali reaksi.
Bekerja bolak-balik
Enzim
tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik).
Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan
sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
2.4 KLASIFIKASI
ENZIM
Enzim dapat
digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya
katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1.
Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses
sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk
proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara
hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah
sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi
pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.
2.
Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim
elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa
macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase,
hidroksilase dan dehidrogenase.
Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu
molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai
berikut:
·
Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
·
Transfosforilase adalah transferase yang
memindahkan gugusan fosfat.
·
Transasilase adalah transferase yang
memindahkan gugusan asil.
Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi
hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
·
Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan
ester karboksil.
·
Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis
lemak (ester lipida).
·
Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan
polipeptida.
Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau
penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai
contoh adalah:
·
L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
·
Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pengambilan gugus karboksil.
Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang
mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
·
Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
·
Epimerase, merubah
D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
·
Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
·
Intramolekul ketol isomerase, merubah
D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
·
Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA
suksinil-CoA
Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh
adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH +
ATP Asetil CoA + AMP + P-P.
3. Enzim lain dengan
tatanama berbeda
Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas,
misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim
permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif
permiabel dari membran sel.
4. Penggolongan enzim berdasar cara
terbentuknya
Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan
sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada
sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam
proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya
enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat
dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang
pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim
beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang
ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E.
coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak
adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru
menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. colimembentuk
enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme
reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal,
dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini
diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau
substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang
sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis
reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis
reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun
ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase
mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis
pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin
banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of
Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks
tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang
masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih
pendek.
2.5 FAKTOR –
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI ENZIM
v Suhu
Enzim
terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat
bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu
00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika
suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 500 C, enzim akan
bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan
terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini
enzim tidak dapat bekerja.
o
Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
o
Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap
kenaikan suhu 10oC.
o
Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC.
Enzim ternyahasli pada suhu tinggi iaitu lebih dari 50oC.
v Derajat Keasaman (pH)
Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali
beberapa jenis enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika
enzim yang bekerja optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa
ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga
sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi
ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai
contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH
rendah.
o
Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang
disebut sebagai pH optimum.
o
pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
o
Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam
perut bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam
usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8.
v Inhibitor
Hal
lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back
inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang
terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang
bersangkutan.
Ø Inhibitor Kompetisi
Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat
mengurangi daya hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk
mengikta bagian aktif enzim. Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang
berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi fumarat, jika
dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase
akan menurun aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi
akan normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada
konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan aktivitas relatif
inhibitor dan substrat.
Ø Inhibitor Nonkompetisi
Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan
dengan adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan
berikatan dengan permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat
diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung
dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.
v Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau
konsentrasi substrat yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan
kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak,
kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak
sampai menurun tetapi konstan.
o
Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi
bilangan molekul substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim
bertindak balas dengan molekul substrat.
o
Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat
bertindak balas dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
o
Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan
kadar tindak balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.
2.6 CARA KERJA
ENZIM
Ada 2 teori
mengenai cara kerja enzim, yaitu:
o Teori gembok anak kunci
(key-lock)
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai
untuk satu jenis substrat saja Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif
seperti gembok kunci dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja
secara spesifik. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk
sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga
mempunyai pengaruh yang sama.
o
Teori cocok terinduksi (induced fit).
Sisi
aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat. Ikatan antara
enzim dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat. Inhibitor
Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible dan
irreversible.
2.7 KATALOSATOR
ENZIM
Istilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836)
tentang proses proses pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai
akibat adanya gaya katalisis. Sebutan “gaya” katalisis ternyata tidak terbukti,
tetapi istilah katalisator tetap digunakan untuk menyebuitkan pengaruh substansi
tertentu yang ikut dalam proses tanpa mengalami perubahan. Senyawa yang
menurunkan laju reaksi biasa disebut sebagai katalisator negatif atau
inhibitor, yang saat ini lebih dikenal dengan istilah katalis.
Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai
suatu substansi yang mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya
energi yang menyertai reaksi tersebut. Pada tahun 1902 Ostwald mendefinisikkan
katalis sebagai substansi yang mengubah laju reaksi tanpa terdapat sebagai produk
pada akhir reaksi, dengan kata lain katalisator mempengaruhi laju reaksi dan
berperan sebagai reaktan sekaligus produk reaksi. Selanjutnya pada tahun 1941,
Bell menjelaskan substansi yang dapat disebut sebagai katalis suatu reaksi
adalah ketika sejumlah tertentu substansi ditambahkan maka akan mengakibatkan
laju reaksi bertambah dari laju pada keadaan stoikiometri biasa. Jika substansi
tersebut ditambahkan pada reaksi maka tidak mengganggu kesetimbangan.
Penggolongan katalis dapat didasarkan pada fasenya yaitu katalis
homogen dan katalis heterogen. Katalis heterogen adalah katalis yang ada dalam
fase berbeda dengan pereaksi dalam reaksi yang dikatalisinya, sedangkan katalis
homogen berada dalam fase yang sama. Katalis homogen umumnya bereaksi dengan
satu atau lebih pereaksi untuk membentuk suatu perantara kimia yang selanjutnya
bereaksi membentuk produk akhir reaksi, dalam suatu proses yang memulihkan
katalisnya. Berikut ini merupakan skema umum reaksi katalitik, di mana C
melambangkan katalisnya:
A + C → AC …………(1)
B + AC → AB + C …………(2)
A + B + C → AB + C …………(3)
Meskipun katalis (C) bereaksi dengan reaktan oleh reaksi 1,
namun katalis dapat dihasilkan kembali oleh reaksi 2, sehingga untuk reaksi
keseluruhannya menjadi reaksi (3).
Beberapa katalis ternama
yang pernah dikembangkan di antaranya:
Ø Katalis Asam-Basa
Katalis asam-basa sangat berperan dalam perkembangan kinetika
kimia. Awal penelitian kinetika reaksi yang dikatalisis dengan suatu asam atau
basa bersamaan dengan perkembangan teori dissosiasi elektrolit, dimana Ostwald
dan Arrhenius membuktikan bahwa kemampuan suatu asam untuk mengkatalisis reaksi
tersebut adalah tidak bergantung pada sifat asal anion tetapi lebih mendekati
dengan sifat konduktivitas listriknya. Penelitian lain yang menggunakan katalis
asam basa antara lain Kirrchoff yang meneliti hidrolisis pati oleh pengaruh
asam encer, Thenard yang meneliti dekomposisin hidrogen peroksida oleh pengaruh
basa dan Wilhelmy yang meneliti tentang inversi tebu yang dikatalisis dengan
asam.
Ø Katalis Ziegler-Natta
Katalis Ziegler-Natta ditemukaan poleh Ziegler pada tahun 1953
yang digunakan untuk polimerisasi etana, yang selanjutnya pada tahun 1955 Natta
menggunakan katalis tersebut untuk polimerisasi propena dan monomer jenuh
lainnya. Katalis Ziegler-Natta dapat dibuat dengan mencampurkan alkil atau aril
dari unsur golongan 11-13 pada susunan berkala, dengan halida sebagai unsur
transisi.Saat ini katalis Ziegler-Natta digunakan untuk produksi masal
polietilen dan polipropilen.
Ø Katalis Friedle-Crafts
Pada tahun 1877 Charles Friedel dan James M.Crafts mreakukan
penelitian tentang pembuatan senyawa amil iodida dengan mereaksikan amil
klorida dengan aluminium dan yodium yang ternyata menghasilkan hidrokarbon.
Selanjutnya mereka menemukan bahwa pemakaian aluminium klorida dapat
menggantikan alumunium untuk menghasilkan hidrokarbon. Dengan demikian Friedel
dan Crafts merupakan orang pertama yang menunjukkan bahwa keberadaan logam
klorida sangat penting sebagai reaktan atau katalis. Hingga saat ini penerapan kimia
Friedel-Crafts sangat luas terutama di industri kimia.
Ø Katalis dalam Reaksi
Metatesis
Pada tahun 1970 Yves Chauvin dari Institut Francais du Petrole
dan Jean-Louis Herrison menemukan katalis logam karbena (logam yang dapat
berikatan ganda dengan atom karbon membentuk senyawa), atau dikenal juga dengan
istilah metal alkilidena. Melalui senyawa logam karbena ini, Chauvin berhasil
menjelaskan bagaimana susunan logam berfungsi sebagai katalis dalam suatu
reaksi dan bagaimana mekanisme reaksi metatesis. Metatesis dapat diartikan
sebagai pertukaran posisi atom dari dua zat yang berbeda. Contohnya pada reaksi
AB + CD -> AC + BD, B bertukar posisi dengan C.
Ø Katalis Grubbs
Perkembangan penemuan Chauvin dan Schrock terjadi tahun 1992
ketika Robert Grubbs dan rekannya Grubbs berhasil menemukan katalis metatesis
yang efektif, mudah disintesis, dan dapat diaplikasikan di laboratorium secara
baik. Mereka menemukan tentang logam rutenium tantalum, tungsten, dan
molybdenum (komplek alkilidena) sebagai logam yang paling cocok sebagai
katalis. Katalis menjadi standar pembanding untuk katalis yang lain. Penemuan
katalis Grubbs secara tidak langsung menambah peluang kemungkinan sintesis
organik di masa depan.
v Sistem Katalis Tiga
Komponen
Sebuah sistem katalis dengan tiga komponen berhasil digunakan
untuk membuat polimer bercabang dengan struktur-struktur yang tidak bisa
didapat dengan sebuah katalis tunggal atau sepasang katalis yang bekerja
bergandengan. Pada tahun 2002 Guillermo C. Bazan, seorang profesor kimia dan
material di University of California, Santa Barbara; mahasiswa pascasarjana
Zachary J. A. Komon; dan rekan kerja di Santa Barbara dan Symyx Technologies
sudah mendemonstrasikan sebuah sistem dengan tiga katalis yang homogen; ketiga
campuran bekerja sama mengubah sebuah monomer tunggal – etilen – menjadi
polietilen bercabang.
Jumlah dan jenis cabang yang dihasilkan dapat dikontrol dengan
menyesuaikan komposisi campuran katalisnya. Tiga katalis ini terdiri dari dua
persenyawaan organonikel dan sebuah persenyawaan organotitanium. Satu dari
katalis dengan unsur dasar nikel mengubah etilen menjadi 1-butena, sedangkan
yang lainnya mengubah olefin menjadi penyebaran dari 1-alkena. Persenyawaan
titanium menggabungkan etilen dari hasil reaksi-reaksi lainnya menjadi
polietilen.
2.8
SIFAT MENGATUR SENDIRI DARI ENZIM
Beberapa sistim multi enzim mempunyai sifat untuk mengatur
sendiri kecepatan reaksinya, dimana kadang produk akhir dapat menjadi inhibitor
untuk reaksi awal, kecepatan keseluruhan reaksi sangat bergantung pada
konsentrsi produk akhir. Untuk konversi dari L-treonin ke L-isoleusin mempunyai
lima tahap reaksi dengan menggunakan lima jenis enzim yang berbeda.
v Konversi dari
L-treonin ke L-isoleusin
Jika L-isoleusin terdapat dalam konsentrasi yang
tinggi dalam sistim, maka reaksi langkah pertama akan dihambat.
Pada kebanyakan reaksi enzim, sistim pengaturan diri sendiri,
basanya enzim yang mengkatalisis reaksi tahap pertama dihambat olh hasil
metabolisme tahap akhir, enzim ini dikenal sebagai enzim alosterik dan
metabolit dan yang menghambat disebut efektor atau modulator.
Sebagian besar enzim yang diatur secara alosterik dibangun dari
dua atau lebih rantai atau subunit polipeptida. Setiap subunit mempunyai tempat
aktifnya sendir, dan tempat alosterik umumnya berlokasi di mana subunit-subunit
itu menyatu. Keseluruhan kompleks akan berganti-ganti di antara dua keadaan
konformasi, satu keadan secara katalitik aktif dan yang satunya lagi inaktif.
Pengikatan activator ke suatu tempat alosterik akan mengstabilkan konformasi
yang mempunyai tempat aktif yang fungsional, sementara pengikatan
inhibitor alosterik akan mengstabilkan bentuk inaktif enzim tersebut.
Daerah kontak antqara subunit-subunit suatu enzim
alosterik berhubunga sedemikian rupa sehingga perubahan konformasi dalam satu
subunit akan diteruskan atau ditransmisikan ke semua subunit lainnya. Melalui
interaksi subunit-subunit ini, suatu molekul aktivator atau inhibitor tunggal
yang berikatan dengan salah satu tempat alosterik itu akan mempengaruhi tempat
aktif semua sub unit.
v Pengaturan Alostrik
Pengaturan alosterik bagian a sebagian besar enzim alosterik
tersusun dari dua atau lebih subunit polipeptida yang masing-masing
memiliki tempat aktif. Enzim ini akan berganti-ganti di antara dua
keadaan konformasi, aktif dan inaktif. Jauh dari tempat aktif terdapat tempat
alosterik, reseptor spesifik untuk pengaturan enzim itu, yang dapat berfungsi
sebagai activator atau sebagai inhibitor.
BAB III
PENUTUP
3.1 KESIMPULAN
Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu
untuk mempercepat proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim
bekerja secara spesifik pada satu jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang
dapat bekerja pada beberapa jenis substrat. Enzim sangat berguna untuk bagi
manusia, hewan, dan tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan enzim sangat
dibutuhkan untuk kelangsungan kehidupan di alam ini.
3.2 SARAN
Penulis menyadari bahwa
penulisan makalah ini masih jauh dari sempurna, oleh karena itu penulis mengharapkan
kritik dan saran yang bersifat membangun agar penulisan makalah selanjutnya
bisa lebih baik lagi.
0 Comments
